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Bienvenidos a este blog para Técnicos Especialistas en Laboratorio de Diagnóstico Clínico, poco a poco se ira explicando el temario de los distintos módulos que componen el Ciclo de Grado Superior de Técnico Especialista en Laboratorio de Diagnóstico Clínico (TEL), tales como Microbiología, Hematología o Bioquímica.

viernes, 1 de septiembre de 2017

HEMOGLOBINA

            La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína, que le da el color rojo característico a la sangre. Se encarga de transportar el O2 desde el sistema respiratorio (pulmones) hasta los tejidos.

            Las moléculas de hemoglobina están formadas por dos partes:
            - La parte no proteica, o también llamada grupo hemo, es la encargada de la fijación y liberación del O2.
            - La parte proteica, o también llamada globina.

            La Globina, es una proteína globular compuesta por cadenas de aminoácidos (aa). En el caso de los seres humanos, las cadenas polipeptídicas se denominan con letras griegas: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), épsilon (ε), zeta (ζ).
            Está formada por las siguientes estructuras:
                        - Estructura primaria: Es una secuencia de aminoácidos.
                        - Estructura secundaria: Está formado por dos cadenas de aminoácidos enrolladas en espiral, es decir, disposición helicoidal de las cadenas de aa.
                        - Estructura terciaria: Formado por pliegues espaciales realizados por las cadenas helicoidales, dejando una cavidad donde se sitúa el grupo hemo.
                        - Estructura cuaternaria:  Formada por la unión de cuatro cadenas de globina. Por lo que cada hemoglobina tiene la capacidad de unirse a cuatro O2.

            El grupo Hemo, está formado por:
                        - Un grupo pirrol, formado por la unión de un succinil coenzimaA a un aminoácido, llamado glicina. Para que se forme este grupo es necesaria la vitamina B6, la cual es fundamental para el grupo hemo.
                        - Protoporfirina IX: Es la unión de cuatro grupos pirrol.
                        - Y finalmente se forma el grupo hemo mediante la unión de la protoporfirina IX a una molécula de hierro ferroso (Fe2+).

            Cada hemoglobina tiene cuatro grupos hemo, uno en cada cadena de globina que la forma. Cada hemoglobina puede fijar y transportar cuatro átomos de O2.
            - Oxihemoglobina o Hb oxigenada: Se forma cuando la hemoglobina está unida al O2, da a la sangre un color rojo intenso (sangre arterial).
            - Desoxihemoglobina o Hb reducida: Se forma cuando la hemoglobina pierde el O2, da a la sangre un color rojo oscuro (sangre venosa).


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